Dieser Rechner hilft bei der Bestimmung des molaren Extinktionskoeffizienten (ε) eines Proteins, indem er die Beiträge spezifischer Aminosäuren berücksichtigt, von denen bekannt ist, dass sie Licht bei 280 nm absorbieren. Diese Berechnung ist für eine genaue Proteinquantifizierung unerlässlich, die für verschiedene biochemische Anwendungen, einschließlich Enzymkinetik und Arzneimitteldesign, von grundlegender Bedeutung ist.
Die Formel
Die Formel zur Berechnung des molaren Extinktionskoeffizienten (ε) eines Proteins lautet:
- nW, nY, nC: Anzahl der Tryptophan-, Tyrosin- bzw. Cysteinreste.
- εW, εY, εC: Molare Extinktionskoeffizienten für diese Aminosäuren.
Ungefähre Werte bei 280 nm in Wasser sind:
- Tryptophan: ε ≈ 5600 M^-1 cm^-1
- Tyrosin: ε ≈ 1280 M^-1 cm^-1
- Cystein: ε ≈ 120 M^-1 cm^-1
Praktische Anwendungstabelle
| Aminosäuren | Molarer Extinktionskoeffizient (M^-1 cm^-1) |
|---|---|
| Tryptophan | 5600 |
| Tyrosine | 1280 |
| Cystein | 120 |
Diese Tabelle dient als Kurzreferenz für gängige Berechnungen und unterstützt Benutzer bei der Anwendung dieser Werte, ohne sie einzeln manuell berechnen zu müssen Zeit.
Berechnungsbeispiel
Betrachten wir ein Protein mit 10 Tryptophan-, 5 Tyrosin- und 2 Cysteinresten. Die Berechnung wäre:
ε = (10 * 5600) + (5 * 1280) + (2 * 120) = 56000 + 6400 + 240 = 62640 M^-1 cm^-1
Die häufigsten FAQs
A: Dieser Koeffizient ist entscheidend für die Proteinbestimmung Konzentration in Lösung, was für Assays und Reinheitsbeurteilungen in der Forschung notwendig ist.
A: Ja, solange Sie die Anzahl der Tryptophan-, Tyrosin- und Cysteinreste kennen, können Sie diese Formel zur Berechnung des Koeffizienten verwenden.